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钙依赖蛋白激酶CPK28被泛素连接酶ATL31和ATL6靶向，用于蛋白酶体介导的降解，以微调拟南芥的免疫信号( The calcium-dependent protein kinase CPK28 is targeted by the ubiquitin ligases ATL31 and ATL6 for proteasome-mediated degradation to fine-tune immune signaling in Arabidopsis )
Liu Xiaotong Zhou Yuanyuan Du Mingshuo Liang Xuelian Fan Fenggui Huang Guozhong Zou Yanmin Bai Jiaojiao Lu Dongping
当模式识别受体识别微生物分子模式时，免疫反应被触发。拟南芥（Arabidopsis thaliana）受体样细胞质激酶葡萄孢诱导激酶1(BIK1)是植物免疫的信号中枢。BIK1的稳态是由一个调节模块维持的，其中钙依赖蛋白激酶28(CPK28)通过两个E3连接酶的活性调节BIK1的周转。免疫诱导的CPK28选择性剪接减弱CPK28的功能。然而，CPK28是否受蛋白酶体控制仍不清楚。在这里，我们证明CPK28经历泛素化和26S蛋白酶体介导的降解，鞭毛蛋白处理增强了这种降解。拟南芥TXICOS EN LEVADURA31(ATL31)和ATL6是两个密切相关的泛素连接酶，它们在质膜上与CPK28特异相互作用；鞭毛蛋白的激发增强了这种关联。ATL31/6直接泛素化CPK28，导致其蛋白酶体降解。此外，ATL31/6通过介导CPK28降解促进BIK1的稳定性。因此，ATL31/6正向调节BIK1介导的免疫。我们的发现揭示了另一种减弱CPK28功能以维持BIK1稳态和增强免疫反应的机制。
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