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gi结合的代谢型谷氨酸受体mGlu2和mGlu4的结构( Structures of Gi-bound metabotropic glutamate receptors mGlu2 and mGlu4 )
Shuling Lin Shuo Han Xiaoqing Cai Qiuxiang Tan Beili Wu
代谢型谷氨酸受体（mGlus）在调节细胞兴奋性和突触传递中起着关键作用。谷氨酸是中枢神经系统中主要的兴奋性神经递质。以前的研究表明，在mGlu同源二聚体中只有一个受体亚基在受体激活过程中与G蛋白偶联。然而，mGlus不对称信号转导的分子机制尚不清楚。本文报道了人mGlu2和mGlu4与异三聚体Gi蛋白结合的两种冷冻电镜结构。这些结构揭示了一个由三个细胞内环和螺旋III和IV形成的G蛋白结合位点，与所有其他G蛋白偶联受体(GPCR)结构中的相应结合位点不同。此外，我们在两个MGlu-Gi结构中观察到受体跨膜结构域的不对称二聚体界面。我们证实了不对称二聚化对受体激活至关重要，并得到了功能数据的支持；这种二聚化可能为MGLUs的不对称信号转导提供了分子基础。这些发现为C类GPCRs的受体信号转导提供了新的见解。结合异三聚体Gi蛋白的mGlu2和mGlu4的冷冻电镜结构揭示了代谢型谷氨酸受体不对称信号转导的分子基础。
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