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巴氏毕赤酵母(Pichia pastorii)中角纹Oryctolagus cuculus chymosin的重组表达与表征( Recombinant expression and characterization of Oryctolagus cuniculus chymosin in Komagataella phaffii (Pichia pastoris) )
S Alihanolu D Ektiren M Karaaslan
本研究对重组兔凝乳酶(ROCC)在毕赤酵母中的表达及酶学特性进行了研究。部分纯化上清的SDS-PAGE显示两条不同的分子带,大小分别为40 kDa和45 kDa,分别对应于凝乳酶和部分糖基化凝乳酶。蛋白水解实验表明,兔凝乳酶比牛凝乳酶和骆驼凝乳酶在水解酪蛋白方面具有更强的特异性。家兔凝乳酶在较宽的pH范围(3.0-6.0)37C下稳定8 h。添加75 mM CaCl2,活性凝乳酶在40 C,pH 4.0时酶活性最高。在驴乳、奶牛乳、山羊乳、羔羊乳、骆驼乳上的ROCC凝血活性分别为40、10、5.7、3.07和2.66imCu/mL。结果表明，ROCC有可能作为凝乳酶应用于干酪生产工艺中。
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