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钙敏感受体同型二聚体的不对称激活( Asymmetric activation of the calcium-sensing receptor homodimer )
G Yang MJ Robertson SN Rahman AB Seven G Skiniotis
钙敏感受体(CaSR)是钙的细胞表面传感器，是人体钙稳态的主要调节因子，是治疗甲状旁腺疾病的拟钙药物的靶点。CaSR是一个C G蛋白偶联受体家族，作为一个专性同源二聚体发挥作用，每个原体由一个与Ca结合的胞外结构域和一个激活异三聚体G蛋白的七个跨膜螺旋结构域(7TM)组成。本文介绍了近全长的人CaSR在非活性或活性状态下与Ca和各种钙溶或拟钙药物分子结合的冷冻电镜结构。我们发现，在激活时，CaSR同源二聚体采用不对称的7TM构型，为G蛋白偶联提供一个原体。这种不对称性通过以7TM为靶向的拟钙药物在两个原体中采用明显不同的构型来稳定，而钙溶药物的结合将CaSR 7TMS锁定在非活性对称构型中。这些结果为CaSR的激活和针对该受体的合理治疗设计提供了详细的结构框架。
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