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泛素连接酶crl2介导C-degron识别的分子基础( Molecular basis for ubiquitin ligase CRL2-mediated recognition of C-degron )
X Yan X Wang Y Li M Zhou C Dong
蛋白质组的完整性依赖于泛素-蛋白酶体系统来降解不需要的或异常的蛋白质。蛋白质的C端残基除N端残基外，还可以作为降解信号（C端残基），被特定的库林环泛素连接酶（CRLs）识别，用于蛋白酶体的降解。FEM1C是一个CRL2底物受体，其靶点是C端精氨酸degron（Arg/c-degron）,但底物识别的分子机制尚不清楚。本文给出了FEM1C与Arg/c-degron配合物的晶体结构，表明FEM1C利用半开放的结合口袋捕获C端精氨酸，极端C端精氨酸是FEM1C识别的主要结构决定因素。结合生物化学和诱变研究，我们提供了一个框架来理解Arg/c-degron的分子识别通过FEM家族的蛋白质。
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