蛋白质/表面相互作用的第一性原理建模。聚甘氨酸二级结构在tio2(101)锐钛矿表面的全周期吸附( First-Principles Modeling of Protein/Surface Interactions. Polyglycine Secondary Structure Adsorption on the TiO 2 (101) Anatase Surface Adopting a Full Periodic Approach )

Stefano Pantaleone Albert Rimola Piero Ugliengo Mariona Sodupe

蛋白质/表面系统的计算建模具有挑战性，因为需要同时考虑蛋白质的构象变化及其与表面的相互作用。为此目的采用第一性原理方法是压倒性的，而且计算极其昂贵，因此，在许多情况下，极大简化的系统（例如，小肽或氨基酸）被用来建模不现实的系统。本文以聚甘氨酸在TiO2(101)锐钛矿表面上的吸附为例，提出了一种在全量子力学水平上模拟多肽/表面相互作用的经济策略。我们的方法是基于对表面模型和聚甘氨酸肽都应用周期性边界条件，得到了全周期的聚甘氨酸/TiO 2表面体系。通过这种方法，与有限相似体系相比，所考虑的复合物的原子数急剧减少，同时以一种逼真的方式模拟多肽结构。在我们的模拟方法中，我们在PBE-D2*理论水平上进行了全周期密度泛函理论计算（包括隐式溶剂化效应）和从头算分子动力学(AIMD)模拟，研究了不同聚甘氨酸结构（即扩展初级结构、β-片状结构和α-螺旋结构）在TiO 2表面的吸附和相对稳定性。研究发现，在吸附时，二级结构部分变性，因为肽C=O基团形成Ti-O=C键。AIMD模拟是识别这些现象的基础，因为热和熵效应是最重要的。无论模拟环境（气相和隐式溶剂），α-螺旋比β-片更有利于吸附，因为前者形成了更多的Ti-O=C键，吸附的二级结构相对于孤立态畸变较小。此外，在隐式水溶剂作用下，由于溶剂化作用，链间的氢键较长，吸附的β片结构相对于孤立态减弱。因此，结果表明吸附时首选的构象是β-片上的α-螺旋。

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