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视紫质与g蛋白偶联受体激酶1的复合物结构( Structures of rhodopsin in complex with G-protein-coupled receptor kinase 1 )
Qiuyan Chen Manolo Plasencia Zhuang Li Somnath Mukherjee John J. G. Tesmer
G蛋白偶联受体激酶（GRKs）选择性磷酸化活化的GPCRs，从而启动其脱敏。虽然还不清楚GRKs如何识别这些受体2、3、4，但在GRK N端的一个保守区域对这一过程至关重要5、6、7、8。我们报道了一系列与视紫红质激酶(GRK1)结合的光激活视紫红质(RHO*)的冷冻电镜单粒子重建，其中GRK1的N端形成一个螺旋，与RHO*的开放细胞质裂隙对接。螺旋也包对GRK1激酶结构域和稳定它在一个活跃的配置。大多数GPCRs中保守的碱性残基和GRKs中保守的酸性残基之间的静电相互作用进一步稳定了该复合物。我们没有观察到GRK1的G蛋白信号传导同源结构域和视紫红质C端的密度。交联质谱分析证实了这些结果，并揭示了受体结合的GRK1的动力学行为，这将允许受体尾部多个位点的磷酸化。我们已经鉴定了GRK1残基，其突变增强激酶活性和与Rho*交联，以及参与酸性磷脂激活的残基。从这些数据中，我们提出了一个通用模型，说明一个小家族的蛋白激酶如何识别和被数百种不同的GPCR激活。
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