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帕金森病中受体介导的病理性α-synuclein原纤维细胞间传递的机制基础( Mechanistic basis for receptor-mediated pathological α-synuclein fibril cell-to-cell transmission in Parkinson s disease )
Shengnan Zhang Yu-Qing Liu Chunyu Jia Yeh-Jun Lim Cong Liu
病理性α-突触核蛋白(α-SYN)的扩散是帕金森病(PD)进展的关键事件。细胞表面受体如淋巴细胞激活基因3(LAG3)和淀粉样前体样蛋白1(APLP1)可优先结合淀粉样蛋白中的α-SYN而不是单体状态，从而启动细胞间传递。然而，这种选择性结合的分子机制尚不清楚。在这里，我们进行了一系列生物物理实验，并揭示了LAG3 D1和APLP1 E1结构域通常使用碱性表面结合酸性C端，特别是α-SYN的118-140残基。淀粉样原纤维的形成不仅能破坏α-SYN的C端与淀粉样形成核之间的分子内相互作用，而且能使C端在原纤维表面凝聚，从而显著提高α-SYN与受体的结合亲和力。基于这一机制，我们发现，丝氨酸129(pS129)磷酸化是病理性α-SYN的一个标志性修饰，可以进一步增强α-SYN纤维与受体之间的相互作用。这一发现进一步被pS129纤维在转基因小鼠细胞内化、播种和诱导PD样α-SYN病理中的更高效率所证实。我们的工作阐明了对病理性α-SYN扩散的机制理解，并为治疗PD的潜在治疗提供了α-SYN纤维与受体相互作用的靶向性结构信息。
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