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阿魏酸与胃蛋白酶相互作用的多光谱技术和分子对接研究( Multi-spectral techniques and molecular docking to investigation of the interaction between ferulic acid and pepsin )
S Zhu X Bai J Zhu W Li B Wang
本文采用紫外-可见吸收光谱、荧光光谱、同步荧光、圆二色光谱(CD)、傅立叶变换红外光谱(FT-IR)和分子对接等方法研究了阿魏酸(FA)与胃蛋白酶的相互作用。荧光结果表明,FA对胃蛋白酶的固有荧光具有较强的静态猝灭能力。测定了结合常数和结合位点数。热力学数据和对接信息表明,FA与胃蛋白酶的结合主要是通过静电力驱动的。它还需要疏水和氢键的协同驱动。紫外-可见光谱、同步光谱、CD、FT-IR光谱的结果表明,FA的结合改变了胃蛋白酶的二级结构,调节了某些氨基酸残基的微环境。FA诱导胃蛋白酶构象改变。胃蛋白酶β-片、α-螺旋和随机组分随FA处理而增加,β-转数减少。此外,对胃蛋白酶活性测定的分析证实,在所研究的浓度内,FA降低了胃蛋白酶的酶活性。本工作研究了FA对胃蛋白酶的体外抑制作用,揭示了FA与胃蛋白酶相互作用的机制,提示FA可能是影响消化酶结构和性质的潜在组分。
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