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伯氏疏螺旋体OspA的核磁共振研究,一种含有单层β-薄片的28 kDa蛋白质( NMR studies of Borrelia burgdorferi OspA, a 28 kDa protein containing a single-layer β-sheet )
T N Pham Shohei Koide Lyme disease 15N relaxation measurements outer surface proteins resonance assignments β-sheet triple resonance NMR spectroscopy
伯氏疏螺旋体外表面蛋白A(OspA)的晶体结构包含连接N-和C-末端球状结构域的单层β-片。中心β-折叠主要由极性氨基酸组成,两面都暴露于溶剂中,这在已知的蛋白质结构中是独一无二的。我们已经使用标准的三重共振技术在没有全氘化的情况下完成了OspA(28 kDa)的几乎完整的主链H、C和N以及Cβ/Hβ分配。这是通过在高温(45摄氏度)下记录光谱而成为可能的。化学位移指数和15 N T1/T2比值表明,OspA在溶液中的二级结构和整体构象与晶体结构相似,表明独特的中心β-片相当刚性。
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